Isolierung und Strukturaufklärung eines hämolytisch wirkenden Polypeptides aus dem Abwehrsekret europäischer Unken
Identifieur interne : 002D06 ( Main/Exploration ); précédent : 002D05; suivant : 002D07Isolierung und Strukturaufklärung eines hämolytisch wirkenden Polypeptides aus dem Abwehrsekret europäischer Unken
Auteurs : A. Csordás [Autriche] ; H. Michl [Autriche]Source :
- Monatshefte für Chemie / Chemical Monthly [ 0026-9247 ] ; 1970-01-01.
Abstract
Zusammenfassung: Ein aus 24 Aminosäuren bestehendes Polypeptid wurde aus dem Abwehrsekret europäischer Unken isoliert. Abbauversuche machen folgende Primärstruktur wahrscheinlich: H2N—Gly—Ile—Gly—Ala—Leu—Ser—Ala—Lys—Gly—Ala—Leu—Lys—Gly—Leu—Ala—Lys—Gly—Leu—Ala—GluX—His—Phe—Ala—Asp(NH2)2. Das Polypeptid (“Bombinin”) wird durch die proteolytischen Enzyme des Unkengiftes rasch abgebaut. Es wirkt hämolytisch und zeigt gewisse strukturelle Analogien zu Melittin.
Abstract: A tetracosapeptide has been isolated from the defensive secretion of European unks. The following primary structure is proposed: H2N—Gly—Ile—Gly—Ala—Leu—Ser—Ala—Lys—Gly—Ala—Leu—Lys—Gly—Leu—Ala—Lys—Gly—Leu—Ala—GluX—His—Phe—Ala—Asp(NH2)2. The polypeptide (bombinin) is quickly hydrolyzed by the proteolytic enzymes of the “unk” toxin. Bombinin shows hemolytic activity. Its structure resembles somewhat that of melittin.
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DOI: 10.1007/BF00907538
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